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<title>Adenosintriphosphat</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Adenosintriphosphat</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Chemikalie" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Chemikalie">
<tbody><tr>
<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Strukturformel
</th></tr>
<tr>
<td colspan="2" class="hintergrundfarbe-basis skin-invert-image" style="text-align:center;"><span typeof="mw:File"></span>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Allgemeines
</th></tr>
<tr>
<td style="width:33%;">Name
</td>
<td>Adenosintriphosphat
</td></tr>
<tr>
<td>Andere Namen
</td>
<td>
<ul><li>Adenosin-5′-(trihydrogentriphosphat)</li>
<li>Adenosin-5′-triphosphorsäure</li>
<li>ATP</li>
<li><small>ADENOSINE TRIPHOSPHATE</small> (<a href="Internationale_Nomenklatur_f%C3%BCr_kosmetische_Inhaltsstoffe" title="Internationale Nomenklatur für kosmetische Inhaltsstoffe">INCI</a>)<sup id="cite_ref-CosIng_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-CosIng-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Summenformel" title="Summenformel">Summenformel</a>
</td>
<td>C<sub>10</sub>H<sub>16</sub>N<sub>5</sub>O<sub>13</sub>P<sub>3</sub>
</td></tr>
<tr>
<td>Kurzbeschreibung
</td>
<td>
<p>farbloser Feststoff<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Externe Identifikatoren/Datenbanken
</th></tr>
<tr>
<td colspan="2" style="padding:0;">
<table class="mw-collapsible mw-collapsed wikitable" data-expandtext="+" data-collapsetext="−" style="border-top:none; margin:-1px; width:calc(100% + 2px);">
<tbody><tr>
<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>
</td>
<td><span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=56-65-5">56-65-5</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</td>
<td style="background:#FFDEAD; color:#202122; border-top:1px solid #FFDEAD; padding:0.2em 0; vertical-align:bottom; width:5%;">
</td></tr>
<tr>
<td><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>
</td>
<td colspan="2">200-283-2
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard
</td>
<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.echa.europa.eu/de/substance-information/-/substanceinfo/100.000.258">100.000.258</a>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>
</td>
<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/5957">5957</a>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>
</td>
<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.chemspider.com/Chemical-Structure.5742.html">5742</a>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a>
</td>
<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.drugbank.ca/drugs/DB00171">DB00171</a>
</td></tr>
<tr>
<td style="border-right:1px solid #a2a9b1;"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>
</td>
<td colspan="2"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q80863" class="extiw external" title="d:Q80863">Q80863</a>
</td></tr></tbody></table>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Eigenschaften
</th></tr>
<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Molare Masse</a>
</td>
<td>507,18 g·<a href="Mol" title="Mol">mol</a><sup>−1</sup>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Aggregatzustand" title="Aggregatzustand">Aggregatzustand</a>
</td>
<td>
<p>fest
</p>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise
</th></tr>
<tr>
<td colspan="2">
<table cellspacing="0" cellpadding="2" style="width:100%;">
<tbody><tr>
<td colspan="2" style="text-align:center"><b><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a></b><sup id="cite_ref-sigma_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-sigma-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
<table class="hintergrundfarbe-neutral" style="text-align:center; margin-left:auto; margin-right:auto; display:flex; justify-content:center;">
<tbody><tr>
<td><i>keine GHS-Piktogramme</i>
</td></tr></tbody></table>
<p>
</p>
</td></tr>
<tr>
<td rowspan="2" width="33%" style="border-top:1px #A7A7A7 dashed; border-right:1px #A7A7A7 dashed;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>
</td>
<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">H: <span title="Untervorlage eingebunden: H-Sätze"></span><i>keine H-Sätze</i>
</td></tr>
<tr>
<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">P: <span title="Untervorlage eingebunden: P-Sätze"></span><i>keine P-Sätze</i><sup id="cite_ref-sigma_3-1" class="reference"><a href="#cite_note-sigma-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</td></tr>
</tbody></table>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122; font-size:80%; text-align:center; line-height:150%; padding:.25em;">Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> (0 °C, 1000 hPa).
</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</p><p><b>Adenosintriphosphat</b>, kurz <b>ATP</b>, ist ein <a href="Nukleotide" title="Nukleotide">Nukleotid</a>, nämlich das <a href="Triphosphate" title="Triphosphate">Triphosphat</a> des <a href="Nucleosid" class="mw-redirect" title="Nucleosid">Nucleosids</a> <a href="Adenosin" title="Adenosin">Adenosin</a>.
</p><p>Adenosintriphosphat ist der universelle und unmittelbar verfügbare <a href="Energietr%C3%A4ger" title="Energieträger">Energieträger</a> in <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> und wichtiger Regulator energieliefernder Prozesse. Das <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Molekül</a> besteht aus einem <a href="Adenin" title="Adenin">Adeninrest</a>, dem Zucker <a href="Ribose" title="Ribose">Ribose</a> und drei <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphaten</a> (α bis γ) in <a href="Phosphors%C3%A4ureester" title="Phosphorsäureester">Ester</a>- (α) bzw. <a href="Anhydrid" class="mw-redirect" title="Anhydrid">Anhydridbindung</a> (β und γ).<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>
<p>Adenosintriphosphat wurde 1929 von dem deutschen Biochemiker <a href="Karl_Lohmann_(Biochemiker)" title="Karl Lohmann (Biochemiker)">Karl Lohmann</a> entdeckt.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Eine chemische Synthese von ATP wurde erstmals 1949 von <a href="James_Baddiley" title="James Baddiley">James Baddiley</a> und <a href="Alexander_Robertus_Todd" title="Alexander Robertus Todd">Alexander Robertus Todd</a> veröffentlicht. Die Rolle als Hauptenergiequelle in Zellen wurde 1939 bis 1941 von <a href="Fritz_Albert_Lipmann" title="Fritz Albert Lipmann">Fritz Lipmann</a> aufgeklärt,<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> nachdem schon <a href="Wladimir_Alexandrowitsch_Engelhardt" title="Wladimir Alexandrowitsch Engelhardt">Wladimir Alexandrowitsch Engelhardt</a> 1935 gezeigt hatte, dass ATP für Muskelkontraktionen notwendig ist und <a href="Herman_Moritz_Kalckar" title="Herman Moritz Kalckar">Herman Moritz Kalckar</a> 1937 die Kopplung der Zellatmung mit der Biosynthese von ATP nachgewiesen hatte.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Untereinheiten der dafür zuständigen <a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Synthase</a> wurden erstmals von <a href="Efraim_Racker" title="Efraim Racker">Efraim Racker</a> ab 1960 isoliert.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Energieträger"><span id="Energietr.C3.A4ger"></span>Energieträger</h2></div>
<p>Auch Prozesse in <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> benötigen <a href="Energie" title="Energie">Energie</a>, um chemische Arbeit wie <a href="Synthese_(Chemie)" title="Synthese (Chemie)">Synthese</a> organischer Moleküle, <a href="Osmose" title="Osmose">osmotische</a> Arbeit wie aktiven Stofftransport durch <a href="Biomembran" title="Biomembran">Biomembranen</a> und mechanische <a href="Arbeit_(Physik)" title="Arbeit (Physik)">Arbeit</a> wie bei der <a href="Muskelkontraktion" title="Muskelkontraktion">Muskelkontraktion</a> zu leisten. Als Überträger von Energie wird vornehmlich ATP genutzt. Die <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphatreste</a> dieses <a href="Nukleosidtriphosphate" title="Nukleosidtriphosphate">Nukleosidtriphosphats</a> sind über Phosphor<a href="Anhydride" title="Anhydride">anhydrid</a>-Bindungen (<a href="S%C3%A4ureanhydrid" class="mw-redirect" title="Säureanhydrid">Säureanhydrid</a>-Bindungen) miteinander verbunden. Durch <a href="Enzym" title="Enzym">enzymkatalysierte</a> <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> können eine oder zwei Phosphatgruppen abgespalten werden und es entsteht <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">Adenosindiphosphat</a> (ADP) und <a href="Phosphate" title="Phosphate">Monophosphat</a> oder <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">Adenosinmonophosphat</a> (AMP) und <a href="Diphosphate" title="Diphosphate">Pyrophosphat</a>. Bei der Spaltung der Phosphatbindungen wird unter <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> jeweils 32,3 kJ/mol bei Spaltung einer Bindung oder 64,6 kJ/mol bei Spaltung beider Bindungen für Arbeitsleistungen nutzbar.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Signalmolekül"><span id="Signalmolek.C3.BCl"></span>Signalmolekül</h2></div>
<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Intrazellulär"><span id="Intrazellul.C3.A4r"></span>Intrazellulär</h3></div>
<p>ATP ist ein <a href="Cosubstrat" class="mw-redirect" title="Cosubstrat">Cosubstrat</a> der <a href="Kinasen" class="mw-redirect" title="Kinasen">Kinasen</a>, einer Gruppe von phosphatübertragenden Enzymen, die im <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Metabolismus</a> und bei dessen Regulation eine Schlüsselrolle spielen. Bedeutende Mitglieder der letzteren Gruppe sind die <a href="Proteinkinase" class="mw-redirect" title="Proteinkinase">Proteinkinasen</a>, die je nach ihrem Aktivierungsmechanismus als <a href="Proteinkinase_A" title="Proteinkinase A">Proteinkinase A</a> (PKA, <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">cAMP</a>-abhängig), <a href="Proteinkinase_C" title="Proteinkinase C">Proteinkinase C</a> (PKC, <a href="Calcium" title="Calcium">Calcium</a>-abhängig), <a href="Calmodulin" title="Calmodulin">Calmodulin</a>-abhängige Kinase, oder Insulin-stimulierte Proteinkinase (ISPK, ein Vertreter der <a href="Proteinkinase_B" title="Proteinkinase B">Proteinkinase B</a>) bezeichnet werden, um nur einige Beispiele zu nennen. In Zusammenhang mit dem Begriff <a href="Blutzucker#Regulation" title="Blutzucker">Blutzucker</a> wird beispielhaft gezeigt, wie eine Serie von Kinasen zu einer Enzymkaskade zusammengeschaltet sein kann.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Extrazellulär"><span id="Extrazellul.C3.A4r"></span>Extrazellulär</h3></div>
<p>ATP (wie auch ADP und Adenosin) ist Agonist <a href="Purinerger_Rezeptor" title="Purinerger Rezeptor">purinerger Rezeptoren</a>, die sowohl im <a href="Zentralnervensystem" title="Zentralnervensystem">zentralen</a> als auch im <a href="Peripheres_Nervensystem" title="Peripheres Nervensystem">peripheren Nervensystem</a> eine Rolle spielen. Somit ist es beteiligt an Prozessen wie der Durchblutungsregulation oder der Vermittlung von <a href="Entz%C3%BCndung" title="Entzündung">Entzündungsreaktionen</a>. Es wird nach neuronalen Verletzungen ausgeschüttet und kann die <a href="Zellproliferation" title="Zellproliferation">Proliferation</a> von <a href="Astrozyt" title="Astrozyt">Astrozyten</a> und <a href="Neuron" class="mw-redirect" title="Neuron">Neuronen</a> stimulieren.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Regeneration">Regeneration</h2></div>
<p>Aus dem bei der Energieabgabe aus ATP entstandenen <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">AMP</a> bzw. <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> regeneriert die <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> das ATP. Dafür gibt es zwei verschiedene Wege, die als <a href="Substratkettenphosphorylierung" title="Substratkettenphosphorylierung">Substratkettenphosphorylierung</a> und <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Elektronentransportphosphorylierung</a> (Atmungskette) bezeichnet werden.
</p><p>Bei der <i>Substratkettenphosphorylierung</i> wird ein <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphatrest</a> an ein Zwischenprodukt des Abbaus von stofflichen Energiequellen gebunden und nach weiterem Umbau des Zwischenprodukts auf ADP übertragen.
</p><p>Bei der <i>Elektronentransportphosphorylierung</i> werden durch einen Transport von <a href="Elektron" title="Elektron">Elektronen</a> entlang eines <a href="Redoxreaktion" title="Redoxreaktion">Redox</a><a href="Stoffgradient" class="mw-redirect" title="Stoffgradient">gradienten</a> über verschiedene Elektronen- und Wasserstoff-Überträger in einer <a href="Biomembran" title="Biomembran">Membran</a> Protonen von einem durch die Membran umschlossenen Raum der Zelle in einen anderen transportiert. In Bakterien werden so Protonen nach außen gepumpt. In Eukaryoten finden diese Prozesse in den <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a> statt. Dort werden aus der Matrix des Mitochondriums Protonen in den <a href="Intermembranraum" title="Intermembranraum">Intermembranraum</a> exportiert. In beiden Fällen wird ein <a href="Protonengradient" title="Protonengradient">Protonengradient</a> erzeugt und als <a href="Chemiosmotische_Kopplung" title="Chemiosmotische Kopplung">chemiosmotisches Potenzial ΔP</a> genutzt, das sich aus einem Protonenkonzentrationsunterschied ΔpH und einer elektrischen <a href="Potentialdifferenz" class="mw-redirect" title="Potentialdifferenz">Potentialdifferenz</a> ΔΨ zusammensetzt. Der Rückfluss der Protonen durch das ebenfalls in der Membran lokalisierte Enzym <a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Synthase</a> treibt die von diesem Enzym katalysierte energieverbrauchende Bindung anorganischer Phosphatreste an das ADP an. In manchen Organismen werden anstatt Protonen Natriumionen verwendet, sie verfügen analog über eine Na<sup>+</sup>-abhängige ATP-Synthase.
</p><p>Bei <a href="Chemotrophie" title="Chemotrophie">chemotrophen</a> Organismen werden die Elektronen in Form der <a href="Reduktionsmittel" title="Reduktionsmittel">Reduktionsmittel</a> <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NADH</a>, <a href="Nicotinamidadenindinukleotidphosphat" title="Nicotinamidadenindinukleotidphosphat">NADPH</a>, <a href="Flavin-Adenin-Dinukleotid" title="Flavin-Adenin-Dinukleotid">FADH<sub>2</sub></a> oder reduziertes <a href="Ferredoxin" class="mw-redirect" title="Ferredoxin">Ferredoxin</a> in die Atmungskette eingespeist. Diese stammen aus dem oxidativen Abbau energiereicher Verbindungen, wie beispielsweise Kohlenhydraten oder Fettsäuren. Die Elektronen werden bei aeroben Organismen auf Sauerstoff übertragen, dabei entsteht Wasser. In der <a href="Anaerobie" title="Anaerobie">anaeroben Atmung</a> werden andere Elektronenakzeptoren verwendet, beispielsweise Schwefel oder Eisen(II). In beiden Fällen entsteht eine elektrochemische Differenz, die zur ATP-Bildung genutzt wird. Bei <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> findet der Vorgang in den <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a>, bei Prokaryoten im Cytoplasma statt.
</p><p>Bei <a href="Phototrophie" title="Phototrophie">phototrophen</a> Organismen werden nach Absorption von Licht durch Chlorophylle von diesen Elektronen auf einem hohen Energieniveau abgegeben. Die Lichtenergie wird damit genutzt, um eine elektrochemische Differenz zu erzeugen. Bei grünen Pflanzen findet dies in den <a href="Chloroplast" title="Chloroplast">Chloroplasten</a>, bei Bakterien im <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a> statt. Wegen der Nutzung des Lichts spricht man in diesem Fall von <a href="Photophosphorylierung" class="mw-redirect" title="Photophosphorylierung">Photophosphorylierung</a>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kurzzeitregeneration_in_Muskelzellen">Kurzzeitregeneration in Muskelzellen</h3></div>
<p>Da die oxidative Phosphorylierung in der Atmungskette ein relativ langsamer Prozess ist, muss der ATP-Vorrat in stark beanspruchten Zellen (Muskelzellen) auch kurzfristig wieder aufgefüllt werden. Der ATP-Vorrat (in der Muskelzelle ca. 6 mmol/kg Muskel) reicht bei maximaler Kontraktion nur etwa 2–3 Sekunden. Eine Reserve stellen hier Moleküle mit höherem <a href="Gruppen%C3%BCbertragungspotenzial" title="Gruppenübertragungspotenzial">Gruppenübertragungspotenzial</a> als ATP dar. Säugetiermuskelzellen halten einen Vorrat an <a href="Kreatinphosphat" class="mw-redirect" title="Kreatinphosphat">Kreatinphosphat</a> (21 mmol/kg Muskel; 0,08 % pro Körpergewicht<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>) bereit. Die <a href="Creatin-Kinase" title="Creatin-Kinase">Creatin-Kinase</a> katalysiert die Übertragung der Phosphorylgruppe vom Kreatinphosphat an das ADP. Ist dieser Vorrat nach 6–10 Sekunden verbraucht, müssen die oben genannten Mechanismen die ATP-Regeneration allein tragen.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Energiebereitstellung_in_Muskelzellen">Energiebereitstellung in Muskelzellen</h3></div>
<p>Während starker Muskelbeanspruchung bauen Muskelzellen Glucose zu <a href="Lactate" title="Lactate">Lactat</a> in der <a href="Milchs%C3%A4ureg%C3%A4rung" title="Milchsäuregärung">Milchsäuregärung</a> ab, um schnell ATP zu erzeugen. Lactat selbst wird in der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> wieder zu Pyruvat und dann zu Glucose unter ATP-Verbrauch aufgebaut (<a href="Gluconeogenese" title="Gluconeogenese">Gluconeogenese</a>). Diese Glucose wird dann wieder dem Muskel als Energiequelle zur Verfügung gestellt. Dieser Kreislauf wird auch als <a href="Cori-Zyklus" title="Cori-Zyklus">Cori-Zyklus</a> bezeichnet.
</p><p>Im Notfall werden zur Energieerzeugung auch körpereigene Proteine abgebaut. Proteine werden in <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> zerlegt, und diese meistens zu Pyruvat abgebaut. In einem dem Cori-Zyklus ähnlichen Weg wird Pyruvat zunächst zu Alanin transaminiert und zur Leber transportiert. Dort kehren sich diese Schritte um und die Leber erzeugt aus Pyruvat wieder Glucose, die dem Muskel bereitgestellt wird. Dieser Zyklus wird auch als Glucose-Alanin-Zyklus bezeichnet.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Energiebereitstellung_im_Herzmuskel">Energiebereitstellung im Herzmuskel</h3></div>
<p>Der Herzmuskel nutzt Fettsäuren als Brennstoff, diese werden in der <a href="%CE%92-Oxidation" title="Β-Oxidation">β-Oxidation</a> in den zahlreichen Mitochondrien abgebaut. Des Weiteren können auch Glucose, Lactat (über Reoxidation zu Pyruvat), <a href="Ketonk%C3%B6rper" title="Ketonkörper">Ketonkörper</a> und Glykogen abgebaut werden. Bei hoher Belastung können bis zu 60 % der Energie aus der Oxidation von Lactat gewonnen werden.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Konzentrationen">Konzentrationen</h2></div>
<p>In der Zelle ist die ATP-Konzentration eine <a href="Regelgr%C3%B6%C3%9Fe" title="Regelgröße">Regelgröße</a>: Das Absinken unter 4–5 mmol/l aktiviert energieliefernde Reaktionen (siehe <a href="Phosphofructokinase" class="mw-redirect" title="Phosphofructokinase">Phosphofructokinase</a>); das Übersteigen des Schwellenwertes bewirkt Energiespeicherung, z. B. durch Bildung von Kreatinphosphat als schnell verfügbaren (ATP-liefernden) Speicher im Muskel oder Aufbau von <a href="Glykogen" title="Glykogen">Glykogen</a> als „Energiepolster“ in der Leber. Kohlenhydrat- und Proteinspeicher sind allerdings limitiert. Weiterer Energieüberschuss führt (über <a href="Acetyl-CoA" class="mw-redirect" title="Acetyl-CoA">Acetyl-CoA</a>) zur Speicherung von Fett.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Umsatz">Umsatz</h2></div>
<p>Bei einem durchschnittlichen Erwachsenen entspricht die Menge ATP, die täglich in seinem Körper auf- und abgebaut wird, etwa seiner halben Körpermasse. So setzt ein 80 kg schwerer Mann etwa 40 kg ATP am Tag um, was etwa 78,8 mol oder 4,75 × 10<sup>25</sup> Molekülen entspricht, die wieder neu gebildet werden. Bei intensiver körperlicher Arbeit kann der ATP-Umsatz auf 0,5 kg pro Minute ansteigen.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>Reginald H. Garrett, Charles M. Grisham: <i>Biochemistry.</i> 4th edition, international edition. Brooks/Cole, Cengage Learning Services, Boston MA u. a. 2009, ISBN 978-0-495-11464-2.</li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>
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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4143345-2">4143345-2</a></span> | <a href="Library_of_Congress_Control_Number" title="Library of Congress Control Number">LCCN</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://id.loc.gov/authorities/sh85000850">sh85000850</a></span> </div>
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